BIOQUÍMICA

 

Bioquímica (do grego : βίος , bios , "vida" e egípcio kēme , "terra") é o estudo dos químicos processos em que vivem os organismos . Trata-se da estrutura e função de componentes celulares, tais como proteínas , hidratos de carbono , lípidos , ácidos nucleicos e outras biomoléculas. Biologia química tem como objetivo responder a muitas questões decorrentes da bioquímica, utilizando ferramentas desenvolvidas no âmbito de síntese química.

Embora haja um vasto número de diferentes biomoléculas, muitos são moléculas complexas e extensas (chamados polímeros ) que são compostos de subunidades similares repetidos (chamados monómeros ). Cada classe de biomoléculas polimérico tem um conjunto diferente de tipos de subunidades. Por exemplo, uma proteína é um polímero constituído por 20 ou mais aminoácidos . Estudos bioquímicos das propriedades químicas de moléculas biológicas importantes, como as proteínas, em especial a química da enzima catalisada reacções .

A bioquímica da célula do metabolismo e do sistema endócrino tem sido extensivamente descrita. Outras áreas da bioquímica incluem o código genético ( ADN , ARN), a síntese de proteínas, membrana da célula de transporte , e a transdução de sinal.

Este artigo discute somente bioquímica terrestre ( carbono - e água baseado), como todas as formas de vida que conhecemos estão em terra . Desde as formas de vida estão vivas hoje a hipótese pela maioria ter descendentes do mesmo ancestral comum, eles têm biochemistries semelhantes, mesmo para questões que parecem ser essencialmente arbitrária, como lateralidade de várias biomoléculas. Desconhece-se sebioquímicas alternativas são possíveis ou práticos.

História

Friedrich Wöhler

Originalmente, acreditava-se que a vida não estava sujeito às leis da ciência a forma não era a vida. Pensava-se que os seres vivos só poderia produzir as moléculas da vida (dos outros, biomoléculas previamente existentes). Em seguida, em 1828,Friedrich Wöhler publicado um papel na síntese de ureia , provando que orgânicoscompostos pode ser criado artificialmente.

A madrugada de bioquímica pode ter sido a descoberta da primeira enzima, diástase (hoje chamada amilase), em 1833, por Anselme Payen. Eduard Buchner contribuiu a primeira demonstração de um processo bioquímico complexo exterior de uma célula em 1896: fermentação alcoólica em extratos de células de levedura. Embora o termo "bioquímica" parece ter sido usado pela primeira vez em 1882, é geralmente aceite que a cunhagem formal da bioquímica ocorreu em 1903 por Carl Neuberg, um alemãoquímico. Anteriormente, essa área teria sido referido como química fisiológica . Desde então, a bioquímica tem avançado, especialmente desde meados do século 20, com o desenvolvimento de novas técnicas, como a cromatografia , difração de raios-X, espectroscopia de RMN, rotulagem radioisotópica,microscopia eletrônica e simulações de dinâmica molecular. Estas técnicas permitiram a descoberta e análise detalhada das várias moléculas e vias metabólicas da célula , tais como glicólise e o ciclo de Krebs (ciclo do ácido cítrico).

Outro acontecimento histórico significativo em bioquímica é a descoberta do gene e o seu papel na transferência de informação na célula. Esta parte da bioquímica é muitas vezes chamado de biologia molecular. Na década de 1950, James D. Watson , Francis Crick , Rosalind Franklin e Maurice Wilkins foram fundamentais para resolver a estrutura do DNA e sugerindo sua relação com a transferência genética de informações. Em 1958,George Beadle e Edward Tatum recebeu o Prêmio Nobel de trabalho em fungos que mostra que um gene produz uma enzima. Em 1988, Colin Pitchfork foi a primeira pessoa condenada por homicídio com DNA provas, o que levou a um crescimento da ciência forense. Mais recentemente, Andrew Z. Fire and Craig C. Mello recebeu o Prêmio Nobel em 2006 pela descoberta do papel de interferência de RNA ( RNAi), no silenciamento da expressão do gene.

Hoje, há três tipos principais de bioquímica, conforme estabelecido por Michael E. Sugar. Bioquímica da planta envolve o estudo da bioquímica de organismos tais como autotróficos fotossíntese específicos e outra plantabioquímicos processos. Geral bioquímica engloba tanto vegetal e animal bioquímica. Bioquímica humana / médica / medicinal incide sobre a bioquímica dos seres humanos e doenças médicas.

Os hidratos de carbono

A função de hidratos de carbono inclui a armazenagem de energia e fornecimento de estrutura. Os açúcares são hidratos de carbono, mas nem todos os hidratos de carbono são os açúcares. Há mais hidratos de carbono na Terra do que qualquer outro tipo conhecido de biomoléculas.

Monosaccharides

O tipo mais simples de hidratos de carbono é um monossacárido, que, entre outras propriedades contém carbono, hidrogénio e oxigénio , na sua maior parte em uma proporção de 1: 2: 1 (fórmula generalizada C n H n O n , onde n é de pelo menos 3). Glicose , um dos mais importantes hidratos de carbono, é um exemplo de um monossacárido. Assim é a frutose, o açúcar que dá frutos seu sabor doce.Alguns carboidratos (especialmente após a condensação de oligo e polissacarídeos) contêm menos carbono em relação ao H e O, que ainda estão presentes em 2: 1 (H: O) ratio. Monossacáridos podem ser agrupados em aldoses (tendo um grupo aldeído na extremidade da cadeia, por exemplo, glucose) e cetoses (tendo um ceto grupo na sua cadeia, por exemplo frutose). Ambas as aldoses e cetoses ocorrer em um equilíbrio entre as formas de cadeia aberta e (começando com comprimentos de cadeia de C4) formas cíclicas. Eles são gerados por formação de uma ligação entre um dos grupos hidroxilo da cadeia de açúcar com o carbono do grupo aldeído ou cetona para formar uma ligação hemiacetal. Isto leva a saturado de cinco membros (em furanoses) ou seis membros (em piranoses) anéis heterociclicos contendo um S como heteroátomo.

Dissacarídeos

Sacarose : açúcar de mesa comum e, provavelmente, o carboidrato mais familiar.

Dois monossacarídeos podem ser unidos em conjunto, utilizando a síntese de desidratação, em que um átomo de hidrogénio é removido da extremidade de uma molécula e um grupo hidroxilo (-OH) é removido a partir do outro; os resíduos restantes são então ligados nos sítios a partir da qual os átomos foram removidos.O H-OH ou H 2 O é então libertado como uma molécula de água , daí o termodesidratação . A nova molécula, que consiste em dois monossacarídeos, é chamado um dissacarídeo e é unida entre si por uma ou glicosídica ligação éter .A reacção inversa pode também ocorrer, utilizando uma molécula de água para separar um dissacarídeo e quebrar a ligação glicosídica; este é denominadohidrólise . O dissacarídeo mais conhecida é a sacarose , ordinário de açúcar (em contextos científicos, chamadoaçúcar de mesa ou de cana-de-açúcar para diferenciá-lo de outros açúcares). A sacarose é constituído por uma molécula de glicose e uma molécula de frutose unidas. Outra importante dissacárido é a lactose, que consiste de uma molécula de glicose e uma molécula de galactose. Como a maioria dos seres humanos de idade, a produção de lactase, a enzima que hidrolisa a lactose em glicose e galactose, normalmente diminui. Isto resulta em deficiência em lactase, também chamado intolerância à lactose .

Polímeros de açúcar são caracterizados por terem reduzindo ou não reduzindo extremidades. Uma extremidade redutora de um hidrato de carbono é um átomo de carbono que podem estar em equilíbrio com a cadeia abertaou aldeído forma ceto. Se a junção de monómeros tem lugar a uma tal átomo de carbono, o grupo hidroxi livre do piranose ou de furanose forma é trocado com uma cadeia lateral de OH-açúcar outro, obtendo-se um total de acetal. Isto impede a abertura da cadeia para a forma de aldeído ou cetona e que torne o resíduo modificado não redutor. Lactose contém uma extremidade redutora na sua porção glucose, enquanto que a porção galactose formar um acetal completo com o grupo C4-OH de glicose. A sacarose não tem uma extremidade redutora por causa da formação de acetal total entre o carbono do aldeído glicose (C1) e o ceto carbono de frutose (C2).

Oligossacáridos e polissacáridos

Celulose como polímero de β- D -glucose

Quando alguns (cerca de 05:57) monossacarídeos estão unidas, é chamado umoligosaccharide ( oligo significa "poucos"). Estas moléculas tendem a ser utilizados como marcadores e sinais, bem como ter outras utilizações.

Muitos monossacarídeos unidas fazer um polissacarídeo. Eles podem ser unidas numa cadeia linear longa, ou podem ser ramificados. Duas das mais comuns são polissacáridos de celulose e glicogénio, ambos constituídos de repetição de glicose monómeros.

  • A celulose é feita por plantas e é um importante componente estrutural das suas paredes celulares. Os humanos não podem fabricar nem digeri-lo.
  • O glicogénio , por outro lado, é um dos animais de hidratos de carbono; os seres humanos e outros animais usá-lo como uma forma de armazenamento de energia.

Proteínas

Um esquema dehemoglobina. As fitas vermelhas e azuis representam a proteína globina; as estruturas verdes são os grupos heme.

Como hidratos de carbono, algumas proteínas desempenham papéis estruturais em larga medida. Por exemplo, os movimentos de as proteínas actina e miosina em última análise são responsáveis ​​pela contracção do músculo esquelético. Uma propriedade é muitas proteínas têm que se ligam especificamente a uma determinada molécula ou classe de moléculas que podem ser extremamente selectiva em que eles se ligam. Os anticorpos constituem um exemplo de proteínas que se ligam a um determinado tipo de molécula. Na verdade, o ensaio imunossorvente ligado a enzima (ELISA), que utiliza anticorpos, é actualmente um dos testes mais sensíveis medicina moderna utiliza para detectar várias biomoléculas. Provavelmente, as proteínas mais importantes, no entanto, são as enzimas. Estas moléculas incríveis reconhecer moléculas reagentes específicos chamados substratos ; que, em seguida, catalisar a reacção entre eles. Ao diminuir a energia de ativação , a enzima que acelera a reação de uma taxa de 10 11 ou mais: a reação que normalmente levaria mais de 3.000 anos para completar espontaneamente pode demorar menos de um segundo com uma enzima. A própria enzima não é utilizado no processo, e é livre para catalisar a mesma reacção com um novo conjunto de substratos. Usando vários modificadores, a actividade da enzima pode ser regulada, que permite o controle da bioquímica da célula como um todo.

Em essência, as proteínas são cadeias de aminoácidos . Um aminoácido é constituído por um átomo de carbono ligado a quatro grupos. Um deles é um amino grupo, -NH 2 , e um é um ácido carboxílico grupo, -COOH (embora estes existem como -NH + e -COO - sob condições fisiológicas). O terceiro é um simples hidrogênioátomo. A quarta é vulgarmente designado "-R" e é diferente para cada um dos aminoácidos. Há vinte aminoácidos padrão. Algumas delas têm funções por si só ou numa forma modificada; por exemplo, funções de glutamato como um importante neurotransmissor.

Aminoácidos genérica (1) em forma neutra, (2) tal como eles existem f isiologicamente, e (3) unidas entre si como um dipéptido.

Os aminoácidos podem ser unidos através de umaligação peptídica. Nesta síntese de desidratação, uma molécula de água é removido e a ligação peptídica liga o azoto do grupo amino de um aminoácido ao carbono do grupo do outro ácido carboxílico. A molécula resultante é chamado um dipéptido , e trechos curtos de amino ácidos (normalmente, menos do que cerca de trinta) são chamados péptidos ou polipéptidos. Trechos mais longos merecem o título proteínas . Como um exemplo, o sangue importante proteína de soro de albumina contém 585 resíduos de aminoácidos.

A estrutura das proteínas é tradicionalmente descrito em uma hierarquia de quatro níveis. A estrutura primária de uma proteína consiste simplesmente da sua sequência linear de aminoácidos; por exemplo,. "alanina-glicina-triptofano-serina-glutamato-asparagina-glicina-lisina- ..." estrutura secundária refere-se a morfologia do local.Algumas combinações de aminoácidos tendem a enrolar-se numa bobina de um chamado α-hélice ou em uma folha de um chamado folhas β; alguns α-hélices pode ser visto no esquema de hemoglobina acima. estrutura terciária é toda a forma tridimensional da proteína. Esta forma é determinada pela sequência de aminoácidos.Na verdade, uma única alteração poderá alterar a estrutura inteira. A cadeia alfa da hemoglobina contém 146 resíduos de aminoácidos; substituição do resíduo de glutamato na posição 6 com um resíduo de valina altera o comportamento de hemoglobina tanto que resulta em doença das células falciformes . Finalmente estrutura quaternária preocupa-se com a estrutura de uma proteína com múltiplas subunidades peptídicas, como a hemoglobina, com as suas quatro subunidades. Nem todas as proteínas têm mais do que uma subunidade.

Proteínas ingeridas são geralmente divididos em aminoácidos individuais ou dipéptidos no intestino delgado, e, em seguida, absorvido. Elas podem então ser ligados em conjunto para fazer novas proteínas. Os produtos intermediários da glicólise, o ciclo de ácido cítrico, e o fosfato de pentose pode ser usado para fazer todos os vinte aminoácidos, e a maioria das bactérias e plantas possuem todas as enzimas necessárias para a sua síntese. Os seres humanos e outros mamíferos, no entanto, só pode sintetizar metade deles. Eles não podem sintetizar isoleucina, leucina, lisina, metionina, fenilalanina, treonina, triptofano, e vali na. Estes são osaminoácidos essenciais, uma vez que é essencial para a ingeri-los. Mamíferos que possuem enzimas que sintetizam alanina, asparagina, aspartato, cisteína, glutamato, glutamina, glicina, prolina, serina, e tirosina, os aminoácidos não essenciais. Enquanto eles podem sintetizar arginina e histidina, eles não podem produzi-lo em quantidades suficientes para os animais jovens, em crescimento, e assim que estes são muitas vezes considerados aminoácidos essenciais.

Se o grupo amino é removido de um aminoácido, que deixa para trás um esqueleto de carbono chamado α- umácido ceto. Enzimas denominadas transaminases podem transferir facilmente o grupo amino de um aminoácido (tornando-se um ácido α-ceto) para um outro ácido α-ceto (tornando-se um aminoácido). Isto é importante na biossíntese de aminoácidos, como para muitas das vias, a partir de intermediários outras vias bioquímicas são convertidos para o esqueleto de ácido α-ceto, e, em seguida, um grupo amino é adicionada, muitas vezes através de transaminação. Os aminoácidos podem então ser ligados em conjunto para produzir uma proteína.

Um processo semelhante é usado para quebrar as proteínas. Ela é hidrolisada primeiro nos seus componentes aminoácidos. Livre de amoníaco (NH 3 ), existindo como o ião amónio (NH + ) em sangue, é tóxico para as formas de vida. Um método adequado para excretar deve, por conseguinte, existir. Várias estratégias têm evoluído em animais diferentes, dependendo das necessidades dos animais. organismos unicelulares, é claro, simplesmente libertar o amoníaco no ambiente. Da mesma forma, os peixes ósseos pode liberar a amônia na água, onde é diluído rapidamente. Em geral, os mamíferos converter a amónia em ureia, através do ciclo da ureia.

Lipídios

O termo lipídica compreende uma gama diversificada de moléculas e até certo ponto é um catchall para relativamente insolúveis em água ou compostos não polares de origem biológica, incluindo ceras, ácidos gordos , gordos-ácidos derivados fosfolipídios, sphingolipids, glycolipids e terpenóides (eg. retinóides eesteróides). Alguns lipídios são lineares moléculas alifáticos, enquanto outros têm estruturas de anel. Alguns são aromáticos, enquanto outros não são. Alguns são flexíveis, enquanto outros são rígidas.

A maioria dos lipídios ter algum caráter polar, além de ser, em grande parte apolar. Geralmente, a maior parte de sua estrutura é apolar ou hidrofóbica ("temente a água"), o que significa que ela não interage bem com solventes polares como a água. Outra parte de sua estrutura é polar ou hidrofílica ("água-loving") e tendem a associar-se com solventes polares como a água. Isto torna-as moléculas anfifílicas (possuindo ambas as porções hidrofílicas e hidrofóbicas). No caso do colesterol, o grupo polar é um mero-OH ( hidroxilo ou álcool). No caso de fosfolípidos, os grupos polares são consideravelmente maiores e mais polar, tal como descrito abaixo.

Os lipídios são uma parte integrante da nossa dieta diária. A maioria óleos e produtos lácteos que usamos para cozinhar e comer como manteiga , queijo , ghee etc, são compostas de gorduras. Os óleos vegetais são ricos em vários ácidos graxos poliinsaturados (AGP). Alimentos contendo lipídicos sofrem digestão no interior do corpo e são divididos em ácidos gordos e glicerol, que são os produtos finais de degradação de gorduras e lípidos.

Os ácidos nucleicos

Um ácido nucleico é um elevado peso molecular do complexo, bioquímica macromolécula composto de cadeias de nucleótidos que transmitem a informação genética. Os ácidos nucleicos mais comuns são o ácido desoxirribonucleico (ADN) e ácido ribonucleico ( ARN). Os ácidos nucleicos são encontrados em todas as células vivas e vírus. Além do material genético da célula, os ácidos nucleicos desempenham frequentemente um papel como segundos mensageiros, bem como formando a molécula base para o trifosfato de adenosina , a molécula portadora de energia primária encontrada em todos os organismos vivos.

O ácido nucleico, assim chamado devido à sua prevalência na celulares núcleos, é o nome genérico da família de biopolímeros. Os monómeros são chamados de nucleótidos, e cada uma consiste de três componentes: um heterocíclico azotado base (ou uma purina ou uma pirimidina), uma pentose de açúcar , e um grupo fosfato.Diferentes tipos de ácidos nucleicos que diferem no açúcar específico encontrado na cadeia (por exemplo, DNA ou ácido desoxirribonucleico contém 2- deoxyriboses). Além disso, as bases azotadas possíveis em os dois ácidos nucleicos são diferentes: adenina, citosina, e guanina ocorrer em ambos ARN e ADN, enquanto a timina somente ocorre no ADN e o uracilo ocorre no RNA.

Relação com outros "em escala molecular" ciências biológicas

Schematic relação entre bioquímica, genética e biologia molecular

Pesquisadores em bioquímica usar técnicas específicas nativas para a bioquímica, mas cada vez mais combiná-las com técnicas e idéias degenética , biologia molecular e biofísica. Nunca houve um linha-dura entre essas disciplinas em termos de conteúdo e técnica, mas os membros de cada disciplina, no passado, sido muito territorial; hoje os termos de biologia molecular e bioquímica são quase intercambiáveis.A figura seguinte é um esquema que mostra uma visão possível da relação entre os campos:

  • Bioquímica é o estudo das substâncias químicas e processos vitais que ocorrem em que vivem os organismos . Biochemists incidir fortemente sobre o papel, função e estrutura das biomoléculas. O estudo da química atrás processos biológicos e a síntese de moléculas biologicamente activas são exemplos de bioquímica.
  • Genética é o estudo do efeito das diferenças genéticas em organismos. Muitas vezes, isto pode ser inferido através da ausência de um componente normal (por exemplo, um gene). O estudo de " mutantes "- organismos a que falta um ou mais componentes funcionais no que diz respeito ao chamado" tipo selvagem "ou normal . fenótipo interacções genéticas ( epistasia), muitas vezes pode confundir interpretações simples de tais estudos de "knock-out".
  • A biologia molecular é o estudo dos fundamentos moleculares do processo de replicação, transcrição e tradução do material genético. O dogma central da biologia molecular, onde o material genético é transcrito em RNA e depois traduzido em proteína, apesar de ser uma imagem simplista da biologia molecular, ainda oferece um bom ponto de partida para a compreensão do campo. Esse quadro, no entanto, está passando por revisão em função de novos papéis novos para RNA.
  • Chemical Biology procura desenvolver novas ferramentas baseadas em pequenas moléculas que permitem perturbação mínima de sistemas biológicos, proporcionando informações detalhadas sobre a sua função.Além disso, biologia química emprega sistemas biológicos para criar híbridos não-naturais entre biomoléculas e dispositivos artificiais (por exemplo, esvaziado capsids virais que podem entregar a terapia genética ou moléculas da droga).
 
fonte:http://schools-wikipedia.org/

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